日前，吉林大学韩文瑜课题组与明升中国app院生物物理研究所刘志杰课题组合作，解析了首个金黄色葡萄球菌噬菌体裂解酶（LysGH15）的三维结构，并揭示了其裂解金黄色葡萄球菌的分子机制。

目前，金黄色葡萄球菌的耐药性日益严重，尤其是“超级耐药菌株”（MRSA）的出现，给临床治疗带来了巨大的困难。噬菌体裂解酶可以特异地裂解包括耐药菌株在内的细菌，具有极大的研究价值与应用潜力。在前期的研究中，课题组筛选到一株对MRSA具有广谱、高效裂解活性的噬菌体（GH15）。

为了揭示LysGH15裂解MRSA的分子作用机制，研究人员对其三个活性片段（CHAP、amidase-2和SH3b）的蛋白质三维结构进行了解析。研究结果表明CHAP包含一个Cys-His-Glu-Asn四联体活性中心，该活性中心附近具有一个由12个氨基酸组成的Ca2+结合位点。

Ca2+对CHAP片段活性的发挥起到关键的调节作用，对维持三维结构的具有重要作用。Amidase-2的活性中心包含一个Zn2+结合位点，与E282和T330共同发挥活性。同时鉴定了SH3b发挥结合活性的关键氨基酸位点，这些位点可以显著影响LysGH15的裂解活性。CHAP片段的裂解活性和SH3b的特异性结合活性共同促成了LysGH15的高效裂解活性。迄今，LysGH15是首个报道的具有Ca2+结合位点和钙调活性的噬菌体裂解酶，其CHAP片段也是首个报道的具有Ca2+依赖活性的CHAP家族成员。

该研究由国家自然app基金重点项目（31130072）资助，相关成果在国际病原学期刊上发表。（来源：明升中国app报 冯丽妃）