来自武汉大学明升m88app学院的研究人员发表了题为“Tripartite motif 8 (TRIM8) modulates TNFα- and IL-1β–triggered NF-κB activation by targeting TAK1 for K63-linked polyubiquitination”的文章，发现了TRIM蛋白家族成员：TRIM8的关键作用，这为进一步分析TNFα和IL-1β介导的NF-κB途径提供了新思路，也有助于app家们深入了解NF-κB途径相关的病理机制。相关成果公布在美国《国家app院院刊》（PNAS）杂志上。文章的通讯作者分别是武汉大学明升m88app学院的舒红兵教授，与王延轶教授，其中作为武汉大学明升m88app院院长的舒红兵教授早年毕业于兰州大学生物学系，担任国内外多种学术期刊的编委。在Nature, Science, Cell, PNAS, Immunity, Mol. Cell. Biol, J. Cell Science, J. Biol. Chem.，J. Immunol, Molecular Cell, EMBO J.等国际顶尖学术期刊发表文章70余篇。论文已被SCI引用6200多次。

 

三结构域蛋白家族（tripartite motif,TRIM）属于含有RING结构域的RBCC蛋白家族的一大类分子，目前发现TRIM家族有近70个成员，含有相似的RBCC结构序列。这类蛋白参与了许多生物学过程，比如在通过调控不同信号途径的免疫应答中扮演了重要角色。

 

在这篇文章中，研究人员识别出了TRIM蛋白家族成员：TRIM8在肿瘤坏死因子α（TNFα），以及白细胞介素β（IL-1β）开启的NF-κB途径激活过程中的作用，NF-κB途径是免疫应答、炎症反应和机体发育过程中的一种关键信号途径，其在细胞中的定位与活力受到严格的调控。如果这些调节发生异常，就会导致微生物侵染、自身免疫疾病，发育异常和肿瘤等病理现象。

 

研究人员发现TRIM8的过量表达会激活NF-κB因子，以及TNFα和IL-1β介导的NF-κB活性，而敲除这一蛋白基因，则会带来相反的作用。为了进一步了解这一蛋白的作用，研究人员利用免疫共沉淀技术，发现了TRIM8蛋白能与一种激酶TAK1相互作用，后者对于TNFα和IL-1β介导的NF-κB活性是必需的因此。除此之外，研究人员还发现TRIM8参与了TNFα和IL-1β开启的TAKE1聚泛素化（polyubiquitination）作用。

 

这些研究数据证明了TRIM8的作用是TNFα和IL-1β介导的NF-κB活性的关键调控因子，并且这种调控作用需要K63相关的TAKE1聚泛素化介导。

 

舒红兵教授研究组近年来在干扰素产生途径研究方面获得了一系列的成果，比如其中一系列关键因子，如VISA，MITA，GsK3β等均为世界范围内的首次报道，文章相继发表于Immunity杂志上。（来源：生物通）

 

 

 

 

 

 

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