科技日报北京10月29日电 （记者张梦然）德国app家团队开展的一项神经app研究，首次手机版了从阿尔茨海默病和脑淀粉样血管病患者脑组织中分离的β淀粉样蛋白原纤维的结构。这一成果为理解阿尔茨海默病的结构基础提供了新认识，亦有助于相关药物开发。相关研究发表于29日的英国《自然·通讯》杂志上。

阿尔茨海默病是一种进行性的神经退行性疾病，由于发病机制不明确，人们很难从根本上阻止阿尔茨海默病病程的进展。目前已知阿尔茨海默病的一大特征，就是β淀粉样蛋白原纤维在斑块和血管壁的沉积。虽然实验室制备的β淀粉样蛋白原纤维，在结构上已经得到了很好的表征，但人们对这些纤维在大脑中的结构一直知之甚少。

此次，德国乌尔姆大学研究人员马库斯·范德里奇及其同事，在3位阿尔茨海默病患者死后，从他们大脑组织中纯化了β淀粉样蛋白原纤维，并用冷冻电子显微镜分析了其结构。

研究团队在这3名患者的样本中，都发现了3种各不相同、但结构相关的β淀粉样蛋白原纤维形态，并确定了其中一种形态的分子结构。出乎意料的是，脑源性原纤维的结构与实验室制备的β淀粉样蛋白原纤维的结构差异显著。比如，脑源性β淀粉样蛋白原纤维是右旋折叠，它们的肽折叠方式也与此前分析的原纤维折叠方式非常不同。

该结构突出了表征患者源淀粉样原纤维的重要性。此外，该研究还有助于理解阿尔茨海默病导致的突变对β淀粉样蛋白的影响，未来将有助于开发防止这类原纤维形成的药物。