本报讯 （记者贺根生）广西app院研究员杜奇石发现，一种认识尚不充分的作用力——极性氢-p键，在蛋白质无规则廻路结构（loop）中起重要作用。相关成果日前发表于《生物分子结构和动力学》杂志。

据介绍，在蛋白质三维结构中，廻路结构是与a-螺旋、b-折叠并列的二级结构片段，平均有47%的氨基酸残基在loop结构中。1951年，美国明升手机家鲍林根据氢键的概念，从理论上预测了a-螺旋和b-折叠这两种结构单元的存在，并在6年后被X-衍射实验证实。不过，是什么力量支撑着千姿百态的loop结构？该问题并未从理论上得到合理的解释。

杜奇石发现，在loop结构中存在的极性氢-p键，可能是廻路结构的支撑力。在蛋白质肽链骨架中，当两个肽键单元的p-平面处于同一平面时可形成氢键；而当两个肽键单元的p-平面相互垂直时则可能形成极性氢-p键。高级量子力学扫描计算发现了二肽的四种基本loop构型和其中的四种极性氢-p键类型。由此出发，有可能推导出更复杂的loop结构。

自然界各种明升m88体的生物功能由蛋白质在执行。蛋白质的一级结构是由几十至数百个氨基酸组成的肽链。肽链经巧妙折叠，构成各种蛋白质独特的三维结构，执行着千差万别的生物功能。肽链的折叠虽复杂却有规律。是什么力量引导肽链的折叠？该问题被称为“蛋白质折叠之谜”。最新研究有助于解开蛋白质折叠之谜，可在蛋白质工程、酶分子理性改造和明升m88app其他领域发挥作用。